Glutathion

Effets documentés dans la littérature

Le glutathion (GSH) est un tripeptide composé de glutamate, cystéine et glycine, présent à des concentrations millimolaires dans le cytosol où il constitue le principal tampon redox intracellulaire. Les travaux publiés (PMID 22995213, PMC6836009, PMID 29165986) décrivent son rôle de cofacteur obligatoire des glutathion peroxydases (GPx), qui réduisent le peroxyde d'hydrogène et les hydroperoxydes lipidiques, et des glutathion-S-transférases (GST) impliquées dans la conjugaison de phase II des xénobiotiques et des électrophiles. Le rapport GSH/GSSG est utilisé en laboratoire comme indicateur quantitatif du statut redox cellulaire ; sa chute est associée in vitro à l'activation de NF-κB, à la peroxydation lipidique et à l'entrée en ferroptose. La littérature décrit également une régénération des antioxydants vitamine C et vitamine E, une modulation de la S-glutathionylation des protéines (mécanisme de signalisation redox réversible) et un rôle dans la préservation du potentiel de membrane mitochondrial. Sur modèles de mélanocytes, les études documentent une inhibition de la tyrosinase et un déplacement de la synthèse eumélanine → phéomélanine. La biodisponibilité orale du GSH étant limitée par l'hydrolyse par la γ-glutamyl-transpeptidase, la forme lyophilisée reconstituée est privilégiée dans les protocoles expérimentaux. Ces données sont issues de la littérature scientifique et sont fournies à titre strictement informatif dans un cadre de recherche. Ce produit n'est pas destiné à un usage vétérinaire, diagnostique ou thérapeutique et n'est pas recommandé pour un usage hors d'un cadre scientifique, professionnel et de recherche. [1][2][3]